عناصر مشابهة

Enterobacter Aerogenes Lipase Immobilized on Lon Exchange Resin D152 as a Supportive Carrier

تفصيل البيانات البيبلوغرافية
العنوان بلغة أخرى:الليباز البكتيريا المعوية الهوائية المثبتة على راتنج التبادل الأيوني D152 كحامل داعم لعملية التجميد
المصدر:مجلة المنارة العلمية
الناشر: جامعة بنغازي - كلية التربية قمينس
المؤلف الرئيسي: معتوق، نعيمة (مؤلف)
مؤلفين آخرين: الطيرة، منى عبدالقادر (م. مشارك), الشريف، ناريمان (م. مشارك)
المجلد/العدد:ع5
محكمة:نعم
الدولة:ليبيا
التاريخ الميلادي:2022
الصفحات:235 - 244
رقم MD:1424651
نوع المحتوى: بحوث ومقالات
اللغة:English
قواعد المعلومات:EduSearch
مواضيع:
رابط المحتوى:
الوصف
المستخلص:تم التعبير عن البكتيريا المعوية الهوائية الليباز المستخدمة في هذه الدراسة بشكل غير متجانس بواسطة (Pichia pastoris. D152, 724, D113, D151H, D152H) تم نخل ثلاثة أنواع من راتنجات الأنيون (D311, D301R, D380) ونوعين من الراتنجات المخلبية (D401, D418) كمصفوفة دعم. تم استخدام تفاعل التحلل المائي لتقييم الأنشطة المحددة للمثبت (EAL). وفقا للنتائج، تم اختيار D152 لنشاط الانحلال الدموي باعتباره الإنزيم الثابت (EAL). تم اختيار D152 لنشاط التحلل المائي حيث أظهر الليباز الثابت أعلى نشاط تحلل محدد. ظروف التثبيت (تحميل الإنزيم، ووقت التثبيت، ودرجة الحرارة، وقيمة الأس الهيدروجيني). كانت أفضل النتائج هي تحميل الإنزيم 4 مجم/ جم، والوقت 80 دقيقة، ودرجة الحرارة 30 درجة مئوية، ودرجة الحموضة 8، وتحت الظروف المثلى كانت كفاءة التثبيت 95% والنشاط النوعي 532841.34 وحدة/ جم.

Enterobacter aerogenes Lipase used in this study was heterologously expressed by Pichia pastoris. D152, D152H, D151H, D113, 724), three types of anion resins (D380, D 301R, D311) and two types of chelating r activities of the immobilized (EAL). According to the results, D152 was selected for haydrolysis activity as the immobilized enzyme (EAL). The D152 was selected for hydrolysis activity since the immobilized lipase exhibited the highest specific hydrolysis activity. Immobilization conditions (enzyme loading, immobilization time, temperature, and pH value). The best results were enzyme loading 4mg/g, time 80min, temperature 30°C, and buffer pH 8; and under the optimized conditions the immobilization efficiency was 95% and the specific activity was 532841.34 U/g.esins (D401, D418) were sieved as support matrix. Hydrolysis assay was employed to evaluate the specific.